INTRODUCCIÓN.
Las enzimas son catalizadores biológicos de
naturaleza proteica. Son producidos por células vivas (animales, vegetales o
microorganismos). Usualmente son de peso molecular alto (15 000 < MW <
varios millones de Daltones).
Son absolutamente esenciales como catalizadores en reacciones biológicas. Cada reacción al interior de una célula requiere
la presencia de una enzima específica. La habilidad catalítica de una enzima se
debe a su particular estructura tridimensional. Una reacción química específica
es catalizada por una pequeña porción de la superficie de la enzima, conocida
como sitio activo.
Las reacciones enzimáticas son diferentes del resto
de las reacciones químicas debido a:
·
Un catalizador enzimático es altamente específico
·
La velocidad de reacción es mucho mayor
·
Las
condiciones de reacción son poco drásticas
·
las enzimas son muy sensibles e inestables y
requieren de mucho cuidado en su uso
Las enzimas son encargadas de bajar la energía de
activación de la reacción catalizada uniéndose al sustrato y formando un complejo
enzima – sustrato. Las enzimas no afectan el cambio de energía libre o la
constante de equilibrio.
COENZIMAS Y
COFACTORES.
COENZIMAS
Se pueden definir como cofactores enzimáticos de
naturaleza orgánica, de esta forma van a actuar coordinadamente con las enzimas
para llevar a cabo las transformaciones que ocurren en las reacciones
bioquímicas. Las coenzimas actúan como
portadoras transitorias de grupos químicos que captan y ceden de forma alternativa
entre un sustrato y otro.
Debido a
esto las coenzimas se pueden dividir en función de la naturaleza del grupo
químico que transportan en:
1. Coenzima
implicadas en reacciones de transferencia de grupos fosfato, como por ejemplo
el adenosín trifosfato, (ATP). El ATP puede sintetizarse en las células
humanas, su estructura muestra un anillo
nitrogenado heterocíclico de adenina, al
que se fija un ribosil 5’ trifosfato. El
ATP puede regular la actividad de determinadas enzimas, las cuales tienen
centros de fijación para el ATP, que cuando están ocupados cambian la actividad
de la enzima hacia el sustrato. Es una coenzima de transferencia
de grupos fosfato que se enlaza de manera no-covalente a las enzimas quinasas
(co-sustrato).
2. Coenzimas
implicadas en reacciones de transferencia de átomos de hidrógeno (protones y
electrones).
Ejemplos:
Flavín nucleótidos: las flavinas constituyen un
grupo numeroso de sustancias en la naturaleza, la Riboflavina o vitamina B2, es
la que forma parte de esta coenzima. Presentándose dos formas coenzimaticas: el
flavín mononucleotido (FMN) y el flavin adenina dinucleotido (FAD). Las dos
formas participan en reacciones de oxidación reducción catalizadas por
deshidrogenasas y oxidasas.
3. Coenzimas implicadas
en reacciones de transferencia de otros grupos químicos como el piridoxal
fosfato y la coenzima A (transferencia de grupos acilo)
Las coenzimas de van a unir a la enzima bien de
forma débil y temporal o en otros casos de forma permanente (grupo proteico).
En estos casos la unión se realiza de forma covalente actuando la coenzima en
el centro activo de la enzima o cerca de él durante el proceso catalítico.
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Tabla 1.
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Coenzima
|
Tipo
de reacción
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Vitamina
precursora
|
|
Biotina
|
Carboxilación
|
Biotina
|
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Coenzima
A
|
Transferencia
de acilo
|
Ácido
pantenoico
|
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Coenzimas
de Flavina
|
Oxido-reducción
|
Riboflavina
(
|
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Coenzimas
de nicontinamida adenina
|
Oxido-reducción
|
Niacina
|
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Fosfato
de piridoxal
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Transaminación
|
Piridoxina
|
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Acido
tetrahidrofólico
|
Transferencia
de unidades mono-carbonadas
|
Ácido
fólico
|
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Pirofosfato
de tiamina
|
Transferencia
de aldehídos
|
Tiamina
|
Ejemplos.
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Ilustración 1. Estructura Coenzima Q10
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La
coenzima Q10 (también conocida como ubiquinona) es una benzoquinona
liposoluble presente en la mayoría de las células eucarióticas, principalmente
en las mitocondrias. La Q se refiere al grupo químico quinona, y el 10 al
número de subunidades isoprenoides que tiene. (Ilustración 1)
La
coenzima Q10 es un componente de la cadena de transporte de
electrones y participa en la respiración celular aeróbica, generando energía en
forma de ATP.
El noventa y cinco por ciento de la energía
del cuerpo humano se genera de esta manera. Por lo tanto, los órganos con un
requerimiento más alto de energía (como el corazón y el hígado) son los que
tienen concentraciones más elevadas de coenzima Q10.
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Ilustración 2. Estructura AMP ciclico
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Es
un nucleótido que funciona como segundo mensajero en varios procesos
biológicos, derivado del adenosín trifosfato (ATP), y se produce mediante la
acción de la enzima adenilato ciclasa a partir del ATP.(Ilustracion 2)
El
AMPc actúa como mediadora de la información entre las moléculas extracelulares
portadoras de información (hormonas, neurotransmisores) y el interior de la
célula, provocando alteraciones químicas en el interior celular lo que produce
la elaboración de respuestas (secreción de sustancias etc.).
COFACTORES.
Los
cofactores enzimáticos son sustancias de naturaleza no proteica, pueden ser
iones inorgánicos o compuestos orgánicos, sin
los cuales muchas de las reacciones enzimáticas no serían posibles, a
pesar de ello, los cofactores no son componentes obligados de todas las
reacciones. Se estima que una tercera parte de los enzimas requieren de un ion
inorgánico en algún momento de la catálisis. Incluso, existen enzimas que
requieren un cofactor metálico y un orgánico a la vez.
Una
coenzima o ion metálico que esté unido covalentemente o de forma muy estrecha a
la proteína enzimática es denominado grupo
prostético. A un enzima que es catalíticamente activo y posee sus coenzimas
o iones metálicos es denominado holoenzima,
caso contrario de no poseer estos últimos, se le denominará apoenzima.
Cofactores
inorgánicos
Los
cofactores inorgánicos son casi siempre cationes divalentes como el Mg+2,
Ca+2, Mn+2, Zn+2, Fe+2, etc.,
aunque también pueden ser monovalentes como el K+ e incluso aniones
como el CI-.
Algunos
de estos iones se encuentran unidos fuertemente al enzima, tanto que se pueden
obtener junto con este después de un proceso de purificación, otros, por
contrario, lo hacen tan débilmente que deben ser añadidos para que esta recobre
su actividad después del proceso de purificación y algunos poseen ambas
características. Es por esto, que no existe una clasificación formal para los
cofactores.
Aunque
los cofactores intervienen en múltiples reacciones catalíticas podemos
distinguir 3 formas fundamentales de actuar:
1.-
Contribuyen a la unión entre el enzima y el sustrato, como si fueran una
especie de “puente iónico” entre estos dos componentes de la reacción, como en
el caso del Mg+2 en las quinasas.
2.-
Estabilizan la proteína enzimática en su conformación más activa y de esta
forma contribuyen a la catálisis, este es el caso del Ca+2 en
algunas lipasas.
3.-
Constituyen de por sí, el centro catalítico principal, pero al unirse a la
proteína enzimática aumentan su eficiencia y adquieren especificidad, es el
caso del Fe+2 en numerosas oxidoreductasas.
Ejemplo
Piruvato
Cinasa
La Piruvato Cinasa cataliza la segunda
fosforilación a nivel de substrato en la glucólisis, en la cual hay formación
de ATP mediante la hidrólisis del enlace fosfato de alta energía del
fosfoenolpiruvato para formar piruvato, que es un metabolito de encrucijada que
posteriormente es utilizado para múltiples fines. Esta reacción tiene un cambio
en la energía libre de –61.9, por lo que es irreversible. La enzima necesita de
dos cationes para catalizar la formación de ATP y piruvato, K+ y Mg2+. Esta
consiste de dos pasos:
a)
Un oxígeno del grupo fosforilo del ADP
ataca nucleofílicamente al fósforo del fosfoenolpiruvato, formando un
enol piruvato y ATP.
b)
En enol piruvato se transforma en piruvato.
Bibliografía.
1. Nelson, David. Cox, Michael.
2009. Lehninger PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA. Editorial Omega.
2. Cardellá,Hernández;
“Bioquímica Medica; Tomo I”N/D; 2004
3.
Donald Voet, Judith G. Voet; “Biochemistry”; 3rd
Edition; John Wiley & Sons Inc.
4. David l. Nelson,Michael M.
Cox;Lehninger Principios de Bioquímica; 4ta Edición; Omega; 2005
6. Biología: la vida en la
tierra, Teresa Audesirk, Gerald Audesirk, Bruce E. Byers. Pág. 52
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