Glosario Cinética enzimática

Glosario

Cinética enzimática

-          Cinética enzimática: Método que estudia los mecanismos de reacción enzimáticos. Consiste en la determinación de la velocidad de la reacción y del modo en que ésta cambia en  respuesta a cambios en los parámetros experimentales.

-          Sustrato: Molécula sobre la cual actúa una enzima.

-          ES: Enzima unida al sustrato.

-          E: Enzima libre.

-          Velocidad inicial: En una reacción catalizada enzimáticamente, es la velocidad el comienzo de una reacción para una determinada concentración se sustrato.

-          Velocidad máxima: Velocidad máxima de una reacción enzimática cuando el sitio  de fijación está saturado con el sustrato.

-          Estado preestacionario: Cuando el enzima se mezcla inicialmente con un gran exceso de sustrato, existe un periodo inicial durante el cual aumenta la concentración del complejo ES.

-          Estado estacionario: Estado de no equilibrio de un sistema a través del cual fluye materia y en el que todos los componentes permaneces a concentración constante.

-          Enzima saturada: Cuando la enzima se encuentra en mayor parte como complejo ES y la forma E es mínima.

-          Cinética de orden cero: cuando la velocidad no depende de la concentración de sustrato y la [E] permanece constante.

-          Cinética de primer orden: La velocidad es dependiente a la concentración del sustrato, teniendo una proporcionalidad hasta llegar a la saturación.

-          Numero de recambios: es el numero de moles de sustrato que serán convertida en producto por una única enzima por unidad de tiempo.

-          Hipótesis del estado estacionario: Es cuando  la velocidad de formación de [ES] es igual a la velocidad de deformación.

-          Transformación de la ecuación de Michaelis-Menten: Es un modelo matemático que explica los principios generales de la reacción química que son aplicables a las reacciones catalizadas por enzimas.

-          Ecuación de Lineweaver-Burk: es una representación de la ecuación de Michaelis-Menten donde permite una determinación mucho más precisa de Vmax, por de la pendiente es Km/Vmax, y su interceptó en X muestra 1/Km, que es el máxima concentración.

-          Energía de activación: cantidad de energía (en julios) necesaria para convertir todas las moléculas en 1 mol de una sustancia reactiva pasa desde el estado  basal al estado de transición.

-          Constante catalítica (Kcat o número de recambio): Representa el máximo número de moléculas de sustrato que son convertidas en producto por centro activo y por unidad de tiempo.

-          Constante de Michaelis (km):Concentración de sustrato a la que una enzima determinada alcanza la mitad de su velocidad máxima. Detalla la relación cuantitativa entre la concentración del sustrato y la Vmax para diferentes enzimas. En muchos casos es una medida inversa de la afinidad de la enzima por su sustrato; cuanto menor sea la Km mayor será la afinidad.

-          Constante de especificidad: La relación Kcat /Km que compara la eficiencia catalítica de diferentes enzimas o el recambio de diferentes sustratos por el mismo enzima, es decir, la constante de velocidad para la conversión de E+S a E+P