Problemario
de cinetica enzimatica
1.Se midió la cinética de una enzima en función de la concentración de sustrato. Los
resultados obtenidos se muestra en la siguiente tabla:
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Concentración de
Sustrato
(μM)
|
|
|
Velocidad
(mM/min)
|
|
|
3
|
10.4
|
|
5
|
14.5
|
|
10
|
22.5
|
|
30
|
33.8
|
|
90
|
40.5
|
Dibuja
las gráficas
de Michaelin-Menten y Lineweaver-Burk correspondientes.
¿Calcule cuáles son los valores de
Vmax y KM .?.
¿Dibuja también, cómo sería la gráfica si a la reacción se le adicionara un inhibidor acompetitivo?
2. Los siguientes datos experimentales se recogieron durante
el estudio de la actividad catalítica de una pepsidasa intestinal capaz de hidrolizar el dipéptido glicilglicina.
|
(S)
mM
|
Velocidad
(mM/min)
|
|
1.5
|
0.21
|
|
2.0
|
0.24
|
|
3.0
|
0.28
|
|
4.0
|
0.33
|
|
8.0
|
0.40
|
|
16.0
|
0.45
|
A
partir de estos datos determina por análisis gráfico los valores de KM y Vmax para esta preparación enzima sustrato.
3. Se midió la velocidad de una reacción catalizada por una enzima en función de la concentración de sustrato en presencia y ausencia de un inhibidor. Los
resultados obtenidos se muestra en la siguiente tabla:
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Concentración de
Sustrato
(μM)
|
Velocidad (μM /min)
|
|
|
Sin
inhibidor
|
Con
inhibidor
|
|
|
3
|
10.4
|
4.1
|
|
5
|
14.5
|
6.4
|
|
10
|
22.5
|
11.3
|
|
30
|
33.8
|
22.6
|
|
90
|
40.5
|
33.8
|
Dibuje
las gráficas
de Lineweaver-Burk correspondientes
¿Cuáles son los valores de
Vmax y KM en ausencia del inhibidor?.
¿Cuáles son los valores de
Vmax y KM en presencia del inhibidor?
¿De qué tipo de inhibidor se trata?
4. La deshidrogenasa 6-fosfoglucónica cataliza la descarboxilación oxidativa del ácido 6 fosfoglucónico. Con los datos obtenidos experimentalmente que se
muestran en la tabla, determina el efecto que causa sobre esta enzima el
colorante rosa de bengala.
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Concentración de
Sustrato
(μM)
|
Velocidad (μM /min)
|
|
|
Sin
coloranter
|
Con
colorante
|
|
|
3
|
2.29
|
1.83
|
|
5
|
3.20
|
2.56
|
|
7
|
3.86
|
3.09
|
|
9
|
4.36
|
3.49
|
|
11
|
4.75
|
3.80
|
Dibuje
las gráficas
de Lineweaver-Burk correspondientes
¿Cuáles son los valores de Vmax y KM en presencia del colorante?
¿Se puede considerar como inhibidor al colorante, si así es, de qué tipo.
5. Se midió la cinética de una enzima en función de la concentración de sustrato en presencia y ausencia de un inhibidor. Los
resultados obtenidos se muestra en la siguiente tabla:
|
Concentración de
Sustrato
(μM)
|
Velocidad (μM /min)
|
|
|
Sin
inhibidor
|
Con
inhibidor
|
|
|
3
|
2.29x103
|
1.83x103
|
|
5
|
3.20x103
|
2.56x103
|
|
7
|
3.86x103
|
3.09x103
|
|
9
|
4.36x103
|
3.49x103
|
|
11
|
4.75x103
|
3.80x103
|
Dibuje
las gráficas
de Lineweaver-Bruk correspondientes
¿Cuáles son los valores de
Vmax y KM en ausencia del inhibidor?.
¿Cuáles son los valores de
Vmax y KM en presencia del inhibidor?
¿De qué tipo de inhibidor se trata?.
6. Los datos que se muestran a continuación se obtuvieron de una reacción bioquímica catalizada por una enzima. La reacción se llevó a cabo en presencia y ausencia de un inhibidor (I):
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V(mmol
mL-1
min-1
|
|
|
[S](mM)
|
Sin
(I)
|
Con
(I)
|
|
0.2
|
5.0
|
3.0
|
|
0.4
|
7.5
|
5.0
|
|
0.8
|
10.0
|
7.5
|
|
1.0
|
10.7
|
8.3
|
|
2.0
|
12.5
|
10.7
|
|
4.0
|
13.6
|
12.5
|
Dibuje
las gráficas
de Lineweaver-Bruk correspondientes
¿Cuáles son los valores de
Vmax y KM en ausencia del inhibidor?.
¿Cuáles son los valores de
Vmax y KM en presencia del inhibidor?
Explique
el comportamiento del inhibidor (I), ¿se combina con la enzima o , con el complejo ES o con los
dos?
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