Estructura de las proteínas

Estructura de las proteínas

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Este tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal.

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana.

·         Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo el grupo -C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4" (cuatro aminoácidos más adelante en la cadena). Un ejemplo particular es la Hélice de colágeno: una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo.Existen otros tipos de hélices: Hélice 3₁₀ (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos "n" y "n+3") y hélice Π (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos "n" y "n+5"), pero son mucho menos usuales.

·         Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta. Algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

·         Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.

Estructura Terciaria 

·         ·         La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, en la estructura terciaria generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofobicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipídica. Por tanto, este tipo de estructura es la que le da a la proteínas sus particularidades físicoquímicas como ser la polaridad o apolaridad de la molécula.

Estructura Cuaternaria 

En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, puede tener de forma más amplia que lo normal. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas aminoacidas que gracias a su unión realizan el proceso de la disjunción, dando así un resultado favorable ante las proteínas ya incrementadas. A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos. También las fibrillas colágenas encontradas en el espacio extracelular del tejido conjuntivo están constituidas por la agregación de cadenas polipeptídicas de tropocolágeno.

En general, la estructura cuaternaria da la función de la proteína, pero hay ejemplos de las proteínas activas fuera de su complejo cuaternario. Arreglos de subunidades pueden conferir en el complejo cuaternario o punto de eje de simetría, pero esto no es obligatorio.

El alosterismo trata de regulación enzimática de las propiedades de una proteína multimérica. En cuanto a la estructura cuaternaria, el alosterismo puede ser captado como consecuencia del movimiento relativo de un monómero en las propiedades multiméricas. La Hemoglobina proporciona un ejemplo bien estudiado, pero no es el único.